受託合成

ペプチド合成
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東レリサーチセンターでは、受託分析業務だけでなく、皆様の創薬研究支援の一環として、ペプチドの受託合成を行っております。
環状ペプチドなどの特殊なペプチドや合成難易度の高いペプチドもスピーディーに対応いたします。
また、関連する各種分析(構造解析、特性解析など)サービスをワンストップでご利用いただくことができます。是非お試しください。

東レリサーチセンターのペプチド合成の特徴
●高品質(高純度)のペプチドを短納期でお届けいたします。
●100残基以上も合成可能です。
●様々な化学修飾を位置選択的に行うことが可能です。

化学修飾の一覧

アミノ基(N末端、Lysなど)

 アセチル化、ビオチニル化、パルミトイル化、メチル化(Lys、Arg)、など
 蛍光標識(FAM、FITC、TAMRA、など)

カルボキシル基(C末端、Gluなど)

 アミド化、エステル化、チオエステル化、など

スルフヒドリル基(Cysなど)

 カルボキシメチル化、カルバミドメチル化、ジスルフィド結合形成、など

ヒドロキシル基(Ser、Thr、Tyrなど)

 リン酸化、硫酸化、エステル化、など

環状化

 ラクタム(Head to tail、Lys-Glu、など)、チオエーテル結合、チオラクトン、トリアゾール形成による環状化(アジド-アルキン付加環化反応)

その他

 PEG化(アミノ基、スルフヒドリル基)、安定同位体標識(Leu[13C6,15N]、Phe[13C9,15N]、など)、D体アミノ酸、非天然アミノ酸

技術資料 (ダウンロードできます)

01

 ペプチド合成 ―環状化ラインナップの紹介―

多くの生理活性化合物は、標的となるタンパク質に相互作用することで活性を示します。このとき、化合物のコンフォメーションを制限することで相互作用が強くなり、活性の増大に繋がります。東レリサーチセンターでは、生理活性ペプチドのコンフォメーションを制限する方法として、様々な環状化が可能です。

02

 Human Insulinの合成

タンパク質や生理活性ペプチドの中には、複数のジスルフィド結合を有するものが多く存在します。東レリサーチセンターでは、位置選択的ジスルフィド結合形成により、複数のジスルフィド結合を有するペプチドを、高収率・高純度に合成することが可能です。その例として、3組のジスルフィド結合を有するHuman Insulin(HI)を合成しました。